Χρωματογραφία ιοντοανταλλαγής

Abstract

Στη χρωματογραφία ιοντοανταλλαγής οι πρωτεΐνες δύνανται να διαχωρισθούν με βάση το καθαρό ηλεκτρικό τους φορτίο. Πρωτεΐνες με καθαρό θετικό φορτίο δεσμεύονται συνήθως σε στήλη που πληρούται με υλικό που φέρει ακινητοποιημένες ομάδες με αρνητικό φορτίο και αντίστροφα. Η απελευθέρωση των κλασμάτων πρωτεΐνης που μπορεί να περιέχονται στο πρός ανάλυση δείγμα, γίνεται με τη σταδιακή έκλουσή τους από τη στήλη, με τη χρήση ειδικού ρυθμιστικού διαλύματος έκλουσης.<br/>Ιόντα του διαλύματος έκλουσης ανταγωνίζονται και εκτοπίζουν από τη στήλη τα δεσμευμένα ομοίου φορτίου συστατικά του δείγματος.

In ion exchange chromatography, proteins can be separated based on their net electrical charge. Proteins with a net positive charge typically bind to a column filled with immobilized groups carrying negative charges, and vice versa. The release of protein fractions contained in the sample for analysis is achieved by gradually eluting them from the column using a specific elution buffer. The ions in the elution buffer compete with and displace components of the sample that are bound to the column with similar charges.